Какими связями поддерживается вторичная структура белка
Белки являются основой всего живого. От их структуры зависят все процессы в клетке. Давайте разберемся, какие связи придают белкам их уникальную форму.
Первичная структура белка
Первичная структура - это строго определенная последовательность аминокислотных остатков в линейной полипептидной цепи. Каждый белок имеет уникальный порядок аминокислот в цепи. Например, инсулин человека состоит из 51 аминокислоты, расположенных в такой последовательности:
- Глицин
- Изолейцин
- ...
Существование первичной структуры обеспечивается прочными пептидными связями между аминокислотами. Изменение последовательности (мутация) влияет на форму и функции белка. Например, при муковисцидозе в белке CFTR делеция всего трех нуклеотидов приводит к тому, что он не может выполнять свои функции.
Вторичная структура белка поддерживается
Вторичная структура формируется благодаря водородным связям между атомами пептидных групп. Эти связи объединяют разные участки полипептида в упорядоченные пространственные конфигурации.
Основные типы вторичной структуры:
- α-спираль
- β-складчатый слой
Например, β-структура характерна для фибриллярных белков волокон, а кератин волос имеет исключительно α-спиральную конфигурацию.
Хотя водородные связи слабее ковалентных, их большое количество обеспечивает стабильность вторичной структуры. Взаимодействие происходит между атомами водорода NH-групп одних аминокислот и атомами кислорода CO-групп других аминокислот. Удерживаемые водородными связями участки цепи могут располагаться как параллельно, так и антипараллельно.
Сверхвторичная структура белка
На базе участков с α-спиральной и β-складчатой структурой формируется более сложная сверхвторичная структура. Например, несколько α-спирали могут объединяться в двойные или тройные спирали. А β-фрагменты нередко образуют структуры типа шпилек, арок, зигзагов.
Третичная структура белка
Третичная структура зависит от взаимного расположения в пространстве элементов вторичной и сверхвторичной структур. Для ее формирования важны водородные, ионные и другие связи между различными участками полипептида. Кроме того, значимую роль играет гидрофобное взаимодействие.
Гидрофильные радикалы аминокислот располагаются на поверхности, а гидрофобные прячутся внутрь молекулы. Иногда в стабилизации третичной структуры участвуют дисульфидные мостики между остатками цистеина.
Вторичная структура белка как поддерживается
Таким образом, именно водородные связи отвечают за формирование и поддержание вторичной структуры белка. Эти слабые электростатические взаимодействия в совокупности создают достаточно прочный каркас из упорядоченных фрагментов полипептидной цепи.
Конформационная подвижность
Несмотря на стабилизирующую роль водородных связей, структура белка обладает известной гибкостью. Отдельные участки способны менять свою конформацию, что может быть важно для выполнения функций или регуляции активности.
Такая подвижность поддерживается за счет разрыва части водородных связей с последующим их восстановлением. Происходит это достаточно быстро и обратимо.
Четвертичная структура
У многих белков для выполнения функций необходимо объединение нескольких отдельных полипептидных цепей в единый комплекс. Это и есть четвертичная структура. Отдельные цепи в ее составе называют субъединицами.
Связи между субъединицами
Субъединицы удерживаются вместе разнообразными нековалентными взаимодействиями - водородными, ионными, гидрофобными и др. В некоторых белках дополнительную роль играют ковалентные дисульфидные мостики.
Пример гемоглобина
Яркий пример белка с четвертичной структурой - гемоглобин человека. Он состоит из 4 субъединиц: 2 α-цепей и 2 β-цепей. Кроме того, каждая цепь несет гем - органический компонент с ионом железа.
Значение водородных связей
Итак, водородные связи играют ключевую роль в формировании вторичной структуры белка. Но они также вносят вклад в стабилизацию более высокоорганизованных уровней.
Гибкость и изменчивость
Благодаря обратимому разрыву водородных связей, структура белка способна к конформационным изменениям. Это позволяет белкам выполнять свои функции в клетке.