Какова биологическая роль аминокислот? Попробуем вместе найти ответ на этот вопрос. Выявим особенности строения данного класса органических веществ, их химические свойства, основные области применения.
Исторические сведения
Первой открытой аминокислотой был глицин. Его синтезировали в 1820 году путем кислотного гидролиза желатина. Расшифровать аминокислотный состав белковых молекул удалось только к середине прошлого века, именно тогда была выявлена аминокислота – треонин.
Основные функции
На данный момент имеется информация о 300 аминокислотах, выполняющих в организме различные функции.
Какова основная биологическая роль аминокислот? Двадцать из них считают стандартными (протеиногенными), поскольку именно они входят в состав основных белковых молекул.
Эти соединения входят в состав определенных белков. Оксиприлин является основой коллагена, эластин образуется десмозином.
Они могут быть промежуточными веществами в обменных процессах. Такую функцию выполняет цитруллин, орнитин.
Биологическая функция аминокислот также состоит в синтезе нуклеотидов, полиамидов. Углеродная цепочка этих соединений используется для образования иных органических веществ:
- глюкоза синтезируется из глюкогенных аминокислот;
- липиды образуются кетогенными соединениями.
Биологическая роль аминокислот заключается в возможности их использования для определения функциональных групп. Цистеин применяют при выявлении сульфатной группы. Аспарат используется при выявлении аминогруппы.
Особенности номенклатуры
Как правильно назвать аминокислоты? Строение, классификация, биологическая роль этих соединений рассматриваются даже в курсе школьной программы.
Аминокислоты являются производными карбоновых кислот, в составе которых один атом водорода замещается аминогруппой.
В зависимости от расположения этой функциональной группы, у одного соединения может существовать несколько изомеров. Химики используют сразу три разных номенклатуры: рациональную, тривиальную, систематическую.
Тривиальные названия данных соединений связаны с тем источником, из которого они были выделены. Серин включен в состав фиброина шелка, глутамин обнаружен в клейковине злаковых растений. Цистин присутствует в камнях мочевого пузыря.
Рациональное название связано с производной карбоновой кислоты, а сокращенное обозначение применяют при указании последовательности расположения аминокислот в белковой молекуле. В биохимии пользуются сокращенными и тривиальными названиями этих соединений.
Классификация аминокислот
Для того чтобы понять, какова биологическая роль аминокислот и их применение, остановимся подробнее на видах классификации этих органических соединений.
В настоящее время используется несколько видов классификации:
- по радикалу;
- по степени его полярности;
- по варианту синтеза в организме.
По строению радикала в органической химии выделяют разные виды аминокислот.
Алифатические соединения могут содержать по одной карбоксильной и аминогруппе, в таком случае они являются моноаминокарбоновыми соединениями.
При наличии двух СООН и одной аминогруппы вещества называют моноаминодикарбоновыми веществами.
Также выделяют диаминомонокарбоновые и диаминодикарбоновые формы аминокислот.
Циклические виды отличаются не только количеством циклов, но и их качественным составом.
По Ленинджеру, аминокислоты подразделяют на четыре группы по особенностям взаимодействия углеводородного радикала с водой:
- гидрофобные;
- гидрофильные;
- отрицательно - заряженные;
- положительно-заряженные.
В зависимости от способности аминокислот синтезироваться в человеческом организме выделяют незаменимые (поступают с пищей), а также заменимые виды.
Многочисленными научными экспериментами была доказана биологическая роль альфа-аминокислот.
Физические свойства
Чем характеризуются аминокислоты? Номенклатура, свойства, биологическая роль этих соединений предлагается выпускникам школ на едином государственном экзамене по химии. Эти органические кислоты хорошо растворяются в воде, обладают высокой точкой плавления.
Их оптическая активность объясняется присутствием в молекулах асимметричного углеродного атома (исключением является только глицин). Именно поэтому были обнаружены L- и D-стереоизомеры аминокислот.
Изомеры L-ряда обнаружены в составе белков животных. Величина водородного показателя для этих соединений находится в диапазоне 5,5-7.
Химические свойства
Рассмотрим подробнее аминокислоты. Строение, химические свойства, биологическая роль этих органических веществ необходимо знать.
Специфика химических свойств аминокислот заключается в их двойственности. Причиной амфотерности является наличие двух функциональных групп в составе этих органических кислот.
Присутствие карбоксильной группы СООН придает этим соединениям кислотный характер. Они легко вступают во взаимодействие с активными металлами, основными оксидами, щелочами. Также кислотность свойств этих органических соединений проявляется в реакции этерификации (со спиртами образуют эфиры).
Аминокислоты могут также вступать в химическое взаимодействие с солями, образованными слабыми минеральными кислотами. В качестве примера такой реакции можно рассматривать взаимодействие аминокислот с гидрокарбонатами и карбонатами.
Основные свойства данного класса заключаются в способности аминокислот реагировать с другими кислотами по аминогруппе. При этом образуются соли.
Биологическая роль декарбоксилирования аминокислот в том, что образуется нейтральная среда, которая абсолютно безопасна для живого организма.
Нингидриновая реакция позволяет выявлять в растворе аминокислот. Суть реакции заключается в том, что бесцветный раствор нингидрина при взаимодействии с аминокислотой, будет конденсироваться в форме димера через атом азота, который отщепляется от аминогруппы соответствующей кислоты.
Получаемый пигмент имеет красно-филолетовый оттенок, кроме того, происходит декарбоксилирование аминокислоты, в результате которого образуется определенный альдегид и оксид углерода (4).
Именно нингидриновая реакция используется биологами при анализе первичной структуры белковых молекул. По интенсивности окраски можно выявить количественное содержание аминокислот в исходном растворе, поэтому подобный анализ уместен при выявлении концентрации аминокислот.
Специфические реакции
В аминокислотах, кроме карбоксильной и аминогруппы, могут содержаться дополнительные функциональные группы. Для их определения в научно-исследовательских лабораториях проводят качественные реакции.
Аргинин можно выявить в смеси путем осуществления качественной реакции Сакагучи (на гуанидиновую группу). Цистеин можно определить методом Фоля, специфичным для SH-группы.
Реакция нитрования (ксантопротеиновая реакция) дает возможность подтверждать присутствие в смеси ароматической аминокислоты. Реакция Миллона предназначена для выявления гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина.
Особенности пептидной связи
Чем характеризуются серосодержащие аминокислоты? Их биологическая роль связана с образованием молекул пептидов. При взаимодействии между собой нескольких молекул аминокислот, происходит отщепление молекул воды, а остатки аминокислот с помощью пептидной (амидной) связи образуют пептиды.
Число аминокислотных остатков, образующих полипептид, существенно варьируется. Те пептиды, которые содержат не более десяти аминокислотных остатков, именуют олигопептидами. В названии образующегося соединения часто указывают количество аминокислотных остатков.
Если в составе вещества содержится больше десяти аминокислотных остатков, соединения называют полипептидами. Для тех соединений, в составе которых больше пятидесяти остатков аминокислот, продукт их синтеза называют белком.
Так, гормон глюкаген, в составе которого есть 29 аминокислот, биологи называют гормоном. Аминокислотными остатками считают мономеры исходных органических кислот, из которых образуются белковые соединения.
Тот остаток аминокислоты, который записывается слева, имеет аминогруппу, называют N-концевым, фрагмент, обладающий карбоксильной группой, считают С-концевым, его принято записывать справа.
При наименовании полученного полипептида используют сокращенные названия аминокислот, из которых он образуется. Например, если во взаимодействии принимали участие глицин, серин, аланин, получаемый трипептид будет читаться как глицилсерилаланин.
Значимость некоторых аминокислот
Глицин (аминоуксусная кислота) является донором углеродных фрагментов, которые нужны для образования гемоглобина, пиррола, холина, нуклеотидов, а также для синтеза креатина.
Серин присутствует в составе активных центров ферментов. Эта аминокислота нужна для процесса синтеза фосфопротеина (казеина натурального молока).
Глюкогенная кислота нужна для формирования вторичной, третичной структуры белковой молекулы. В этом соединении есть самая реакционно-активная функциональная группа, поэтому вещество легко вступает в окислительно-восстановительные процессы, связывает тяжелые металлы в виде нерастворимых соединений. Именно она выполняет функцию донора сульфатной группы, востребованной для синтеза серосодержащих веществ.
Заключение
Аминокислоты являются амфотерными органическими соединениями, имеющими важное биологическое значение. Именно аминокислотные остатки в процессе синтеза образуют последовательность, которая является первичной структурой белковой молекул. В зависимости от того, как именно выстроятся аминокислотные фрагменты, синтезируется белок, специфичный для каждого живого организма.
