Уровни структурной организации белковой молекулы или структура белка

Структура белковой молекулы изучается более 200 лет. Она известна для многих белков. Некоторые из них синтезированы (например, инсулин, РНКаза). Основной структурной и функциональной единицей белковой молекулы являются аминокислоты. Кроме карбоксильных и аминогрупп белки содержат и другие функциональные группы, которые и определяют их свойства. К таким группам относят размещенные в боковых разветвлениях белковой молекулы: карбоксильную группу аспарагиновой кислоты или глутаминовой кислоты, аминогруппы лизина или оксилизина, гуанидиновую группу аргинина, имидазольную группу гистидина, гидроксильную группу серина и треонина, фенольную группу тирозина, сульфгидрильную группу цистеина, дисульфидную группу цистина, тиоэфирную группу метионина, бензельное ядро фенилаланина, алифатические цепи других аминокислот.

Различают четыре уровня структурной организации молекулы белка.

Первичная структура белка. Аминокислоты в молекуле белка соединяются между собой пептидными связями, образуя при этом первичную структуру. Она зависит от качественного состава аминокислот, их количества и последовательности соединения между собой. Первичная структура белка чаще всего определяется по Сенгеру. Исследуемый белок обрабатывают раствором дитрофторбензола (ДНФ), вследствие чего образуется динитрофенил-белок (ДНФ-белок). В дальнейшем ДНФ-белок гидролизируется, образуется остаток молекулы белка и ДНФ-аминокислота. ДНФ-аминокислоту выделяют из данной смеси и поддают гидролизу. Продуктами гидролиза являются аминокислота и динитробензол. Остаток молекулы белка вступает в реакцию с новыми порциями ДНФ до тех пор, пока вся молекула не распадется на аминокислоты. На основании количественного изучения аминокислот составляют схему первичной структуры индивидуального белка. Известна первичная структура белков инсулин, миоглобин, гемоглобин, глюкагон и многих других).

По методу Эдмана белок обрабатывают фенилизотиоцианатом. Иногда используют протеолитические ферменты – трипсин, пепсин, химотрипсин, пептидазы и т.д.

Вторичная структура белка. Американские ученые, используя рентгеноструктурный анализ, установили, что белковые полипептидные цепи чаще существуют в виде альфа-спиралей, а иногда бета-структур.

Альфа-спирали сравнивают с винтовой лестницей, где функцию степеней исполняют аминокислотные остатки. В молекулах фибриллярных белков (фиброин шелка) полипептидные цепи практически полностью растянуты (бета-структура) и размещаются в виде шаров, стабилизированных водородными связями.

Альфа-спираль может спонтанно формироваться в синтетических полипептидах (дедерон, нейлон), которые имеют молекулярную массу от 10 до 20 тыс. Да. На определенных участках молекулы белков (инсулина, гемоглобина, РНК-азы) нарушается альфа-спиральная конфигурация пептидной цепи, и образуются спиральные структуры другого типа.

Третичная структура белка. Спиралеобразные участки полипептидной цепи белковой молекулы находятся в разных взаимоотношениях, которые и предопределяют третичную (трехмерную) структуру, образуют объем и форму белковой молекулы. Считают, что третичная структура возникает автоматично вследствие взаимодействия аминокислотных радикалов с молекулами растворителя. При этом гидрофобные радикалы «втягиваются» внутрь белковой молекулы, формируя их сухие зоны, а гидрофильные группы ориентируются в сторону растворителя, что обуславливает образование энергетически выгодных конфирмаций молекулы. Этот процесс сопровождается образованием внутримолекулярных связей. Третичная структура белковой молекулы расшифрована для РНК-азы, гемоглобина, лизоцима куриного яйца.

Четвертичная структура белка. Данный вид структуры белковой молекулы возникает в результате ассоциации нескольких субъединиц в единственную комплексную молекулу. Каждая субъединица имеет первичную, вторичную и третичную структуры.