Функция ферментов. Роль ферментов в организме

Ферменты - это глобулярные белки, которые помогают протекать всем клеточным процессам. Как и все катализаторы, они не могут повернуть реакцию вспять, а служат для ее ускорения.

Локализации ферментов в клетке

Внутри клетки индивидуальные ферменты, как правило, содержатся и действуют в строго определенных органеллах. Локализация ферментов непосредственно связана с той функцией, которую обычно выполняет данный участок клетки.

Почти все ферменты гликолиза располагаются в цитоплазме. Ферменты цикла трикарбоновых кислот – в матриксе митохондрий. Активные вещества гидролиза содержатся в лизосомах.

Отдельные ткани и органы животных и растений отличаются не только по набору ферментов, но и по их активности. Такую особенность тканей используют в клинике при диагностике некоторых заболеваний.

Существуют также возрастные особенности в активности и наборе ферментов в тканях. Они наиболее четко заметны в период эмбрионального развития при дифференцировке тканей.

Номенклатура ферментов

Существует несколько систем названий, каждая из которых учитывает свойства ферментов в разной степени.

• Тривиальная. Названия веществ даются по случайным признакам. Например, пепсин (pepsis - "пищеварение", греч.) и трипсин (tripsis - "разжижаю", греч.)
• Рациональная. Название фермента складывается из субстрата и окончания «-аза». Например, амилаза ускоряет гидролиз крахмала (amylo - "крахмал", греч.).
• Московская. Она была принята в 1961 году международной комиссией по номенклатуре ферментов на V Международном биохимическом конгрессе. Название вещества составляют из субстрата и реакции, которая катализируется (ускоряется) ферментом. Если функция ферментов заключается в переносе группы атомов от одной молекулы (субстрата) к другой (акцептору), название катализатора включает в себя и химическое название акцептора. Например, в реакции переноса аминогруппы с аланина на 2-оксиглутаровую кислоту участвует фермент аланин: 2-оксоглутаратаминотрансфераза. Название отражает:
• субстрат – аланин;
• акцептор – 2-оксоглутаровая кислота;
• в реакции переносится аминогруппа.

Международной комиссией был составлен список всех известных ферментов, который постоянно дополняется. Это связано с открытием новых веществ.

Классификация ферментов

Делить ферменты на группы можно двумя способами. Первый предлагает два класса этих веществ:

• простые - состоят только из белка;
• сложные - содержат белковую часть (апофермент) и небелковую, называемую коферментом.

В небелковую часть сложного фермента могут входить витамины. Взаимодействие с другими веществами происходит посредством активного центра. Целиком молекула фермента не принимает участия в процессе.

Свойства ферментов, как и других белков, определяются их строением. В зависимости от него катализаторы ускоряют только свои реакции.

Второй способ классификации делит вещества по тому, какую функцию выполняют ферменты. В результате получается шесть классов:

• оксидоредуктазы;
• трансферазы;
• гидролазы;
• изомеразы;
• лиазы;
• лигазы.

Это общепринятые группы, отличаются они не только по видам реакций, которые регулируют состоящие в них ферменты. У веществ различных групп отличается строение. И функции ферментов в клетке, следовательно, не могут быть одинаковыми.

Оксидоредуктазы - окислительно-восстановительные

Основная функция ферментов первой группы - ускорение окислительно-восстановительных реакций. Характерная особенность: способность образовывать цепи окислительных ферментов, в которых осуществляется перенос электронов или атомов водорода от самого первого субстрата к конечному акцептору. Эти вещества разделяют по принципу работы или по месту работы в реакции.

1. Аэробные дегидрогеназы (оксидазы) ускоряют перенос электронов или протонов непосредственно на кислородные атомы. Анаэробные же совершают те же действия, но в реакциях, которые протекают без передачи электронов или атомов водорода на кислородные атомы.
2. Первичные дегидрогеназы катализируют процесс отнятия атомов водорода от окисляемого вещества (первичного субстрата). Вторичные – ускоряют снятие атомов водорода со вторичного субстрата, получены они были при помощи первичной дегидрогеназы.

Другая особенность: будучи двукомпонентными катализаторами с очень ограниченным набором коферментов (активных групп), они могут ускорять множество самых разнообразных реакций окисления-восстановления. Это достигается большим числом вариантов: один и тот же кофермент может присоединиться к разным апоферментам. В каждом случае получается особенная оксидоредуктаза со своими свойствами.

Существует еще одна функция ферментов этой группы, о которой нельзя не упомянуть — они ускоряют протекание химических процессов, связанных с выделением энергии. Такие реакции называются экзотермическими.

Трансферазы - переносчики

Эти ферменты выполняют функцию ускорения реакций переноса молекулярных остатков и функциональных групп. Например, фосфофруктокиназа.

Выделяют восемь групп катализаторов, исходя из переносимой группы. Рассмотрим только некоторые из них.

1. Фосфотрансферазы – помогают переносить остатки фосфорной кислоты. Они делятся на подклассы в соответствии с пунктом назначения (спиртовые, карбоксильные и прочие).
2. Аминотрансферазы – ускоряют реакции переаминирования аминокислот.
3. Гликозилтрансферазы – переносят гликозильные остатки из молекул фосфорных эфиров к молекулам моно- и полисахаридов. Обеспечивают реакции распада и синтеза олиго- или полисахаридов в организмах растений и животных. Например, они участвуют в реакции распада сахарозы.
4. Ацилтрансферазы переносят остатки карбоновых кислот на амины, спирты и аминокислоты. Ацил-коэнзим-А является универсальным источником ацильных групп. Его можно рассматривать как активную группу ацилтрансфераз. Чаще всего переносится ацил уксусной кислоты.

Гидролазы - расщепляют с участием воды

В этой группе ферменты выполняют функцию катализаторов для реакций расщепления (реже синтеза) органических соединений, в которых участвует вода. Вещества этой группы содержатся в клетках и в пищеварительном соке. Молекулы катализаторов в ЖКТ состоят из одного компонента.

Местом локализации этих ферментов являются лизосомы. Они выполняют защитные функции ферментов в клетке: расщепляют чужеродные вещества, прошедшие через мембрану. Они также уничтожают те вещества, которые больше не нужны клетке, за что лизосомы были прозваны санитарами.

Другое их "прозвище" - клеточные самоубийцы, так как они являются главным инструментом для аутолиза клетки. Если появилась инфекция, начались воспалительные процессы, мембрана лизосом становится проницаемой и гидролазы выходят в цитоплазму, разрушая все на своем пути и уничтожая клетку.

Разделяют несколько видов катализаторов из этой группы:

• эстеразы – отвечают за гидролиз сложных эфиров спиртов;
• гликозидазы – ускоряют гидролиз гликозидов, в зависимости от того, на какой изомер они действуют, выделяют α- или β-гликозидазы;
• пептид-гидролазы – ответственны за гидролиз пептидных связей в белках, а при определенных условиях и за их синтез, но этот способ синтеза белка не используется в живой клетке;
• амидазы – отвечают за гидролиз амидов кислот, например, уреаза катализирует распад мочевины на аммиак и воду.

Изомеразы - преобразование молекулы

Эти вещества ускоряют изменения в пределах одной молекулы. Они могут быть геометрические или структурные. Это может происходить разными способами:

• перенос атомов водорода;
• перемещение фосфатной группы;
• изменение расположения атомных группировок в пространстве;
• перемещение двойной связи.

Изомеризации могут быть подвержены органические кислоты, углеводы или аминокислоты. Изомеразы могут превращать альдегиды в кетоны и, наоборот, цис-форму перестроить в транс-форму и обратно. Чтобы лучше понять, какую функцию выполняют ферменты этой группы, необходимо знать различия изомеров.

Лиазы рвут связи

Эти ферменты ускоряют негидролитический распад органических соединений по связям:

• углерод-углерод;
• фосфор-кислород;
• углерод-сера;
• углерод-азот;
• углерод-кислород.

При этом выделяются такие простейшие продукты, как углекислый газ, вода, аммиак, и замыкаются двойные связи. Немногие из этих реакций могут пойти в обратную сторону, соответствующие ферменты в подходящих для этого условиях катализируют процессы не только распада, но и синтеза.

Классификация лиаз происходит по типу связи, которую они разрывают. Они являются сложными ферментами.

Лигазы сшивают

Главная функция ферментов этой группы - ускорение реакций синтеза. Их особенность – сопряженность создания с распадом веществ, которые способны дать энергию для осуществления биосинтетического процесса. Существует шесть подклассов по типу образуемой связи. Пять из них идентичны подгруппам лиаз, а шестая отвечает за создание связи "азот-металл".

Некоторые лигазы принимают участие в особенно важных процессах клетки. Например, ДНК-лигаза участвует в репликации дезоксирибонуклеиновой кислоты. Она сшивает одноцепочечные разрывы, создавая новые фосфодиэфирные связи. Именно она соединяет фрагменты Оказаки.

Этот же фермент активно используется в генной инженерии. Он позволяет ученым сшивать молекулы ДНК из необходимых им кусочков, создавая уникальные цепочки дезоксирибонуклеиновой кислоты. В них можно заложить любую информацию, создав таким образом фабрику по изготовлению необходимых белков. Например, можно вшить в ДНК бактерии кусочек, отвечающий за синтез инсулина. И когда клетка будет транслировать собственные белки, она заодно наделает и полезное вещество, необходимое в медицинских целях. Его остается только лишь очистить, и оно поможет множеству больных людей.

Огромная роль ферментов в организме

Они могут увеличить скорость реакции более чем в десять раз. Это просто необходимо для нормальной жизнедеятельности клетки. А ферменты участвуют в каждой реакции. Поэтому функции ферментов в организме разнообразны, как и все протекающие процессы. А нарушение работы этих катализаторов приводит к тяжелым последствиям.

Широко применяются ферменты в пищевой, легкой промышленности, медицине: используются для изготовления сыров, колбас, консервов, входят в состав стиральных порошков. Также их используют в изготовлении фотоматериалов.