Неорганическая химия белков: химические свойства белков и возможности биологических молекул
Химические свойства белков - тема, которая может показаться скучной на первый взгляд. Но если вникнуть глубже, то откроется удивительный мир, полный загадок и возможностей. Узнайте о самых необычных химических явлениях, происходящих с этими сложными молекулами.
Строение и классификация белков
Белки представляют собой высокомолекулярные соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединенных в длинные цепи с помощью пептидных связей. В состав белков входит всего 20 типов аминокислот. В зависимости от аминокислотного состава и строения цепи белки подразделяют на две группы:
- Простые белки (протеины) - при гидролизе распадаются только на аминокислоты
- Сложные белки (протеиды) - помимо аминокислот при гидролизе образуются небелковые компоненты (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.)
Белки являются амфотерными соединениями - они могут проявлять как кислотные, так и основные свойства. Это связано с наличием аминогрупп (-NH2) и карбоксильных групп (-COOH) на концах полипептидной цепи.
Реакции белков в кислотах и щелочах
Амфотерность определяет способность белков реагировать как с кислотами, так и с основаниями. Например, в щелочной среде белки взаимодействуют с катионами щелочных металлов:
белок-NH2 + NaOH = белок-NH-Na + H2O
В кислой среде, наоборот, белки связывают анионы кислот:
белок-COOH + HCl = белок-COO-H3N+ + Cl−
Благодаря таким реакциям белки проявляют буферные свойства - поддерживают постоянство pH среды в живых организмах. Это крайне важно для нормального течения биохимических процессов.
Денатурация белков
Под действием высокой температуры, излучений или химических веществ может происходить разрушение пространственной структуры белка - его денатурация. При этом первичная аминокислотная структура сохраняется. Различают обратимую и необратимую денатурацию.
К факторам, вызывающим необратимую денатурацию, относятся:
- нагревание белков выше 70°С
- облучение ультрафиолетом или рентгеновскими лучами
- действие солей тяжелых металлов (ртути, меди, свинца)
Примером необратимой тепловой денатурации может служить свертывание белков куриного яйца (овоальбумина) при варке. При этом яичный белок теряет растворимость в воде.
Обратимая денатурация наблюдается, к примеру, при действии хлористого натрия. После удаления денатурирующего агента белок может восстановить свою структуру.
Гидролиз и другие химические превращения белков
Гидролиз - это разрыв химических связей в белке под действием воды. Процесс может протекать ступенчато:
- Разрыв некоторых пептидных связей с образованием пептидов более низкой молекулярной массы
- Полный гидролиз пептидных связей до отдельных аминокислот
Для гидролиза белков могут быть использованы:
- Ферменты (например, пепсин, трипсин) - скорость реакции выше
- Минеральные кислоты (соляная, серная) - применяется в лабораториях и промышленности
Гидролиз лежит в основе пищеварения белков в желудочно-кишечном тракте человека и животных.
Обнаружение белков с помощью качественных реакций
Для подтверждения присутствия белков в растворе используются специальные цветные качественные реакции. Одной из самых известных является биуретовая реакция (проба на белок). При добавлении к щелочному раствору белка сульфата меди(II) появляется сиренево-фиолетовая окраска.
Причина окрашивания в биуретовой реакции - образование комплексного соединения меди с пептидными связями. Эта реакция подтверждает наличие именно белка, поскольку пептидные группировки есть только в белках.
Еще одна специфическая реакция белков - ксантопротеиновая. При кипячении белков с концентрированной азотной кислотой появляется желтая окраска. Это связано с нитрованием бензольных колец некоторых аминокислот (фенилаланина, тирозина). Такая реакция наблюдается у многих белков волос, кожи, ногтей.
Роли и функции белков в живых организмах
Белки выполняют в организмах множество важнейших функций. Это обусловлено их уникальными физико-химическими свойствами и особенностями строения.
Так, ферменты как белковые молекулы являются эффективными биологическими катализаторами. Каждый фермент ускоряет только определенную химическую реакцию (например, пепсин катализирует гидролиз белков).
Другая группа белков - гормоны (инсулин, адреналин и др.) - регулируют многие процессы обмена веществ. Избыток или недостаток гормонов приводит к серьезным заболеваниям.
Значение белков в питании
Белки пищи имеют высокую пищевую ценность, являясь источником аминокислот. При поступлении в организм белки подвергаются гидролизу до отдельных аминокислот, которые затем используются для биосинтеза "своих" белков.
Различают заменимые и незаменимые аминокислоты. Незаменимые (валин, лизин и др.) должны обязательно поступать с пищей. Заменимые (глицин, аланин) могут синтезироваться в организме из других веществ.
Будущее изучения белков
Несмотря на многолетние исследования белков, остается еще много неразгаданных загадок об их поведении в различных химических условиях. Ученым предстоит выяснить детали реакций с участием этих удивительных молекул, чтобы найти новые способы их практического использования в медицине, пищевой промышленности и других областях.
Применение свойств белков на практике
Некоторые особые свойства белков, такие как способность к денатурации, гидролизу или участию в окрашивании, уже находят применение в разных сферах.
Например, явление необратимой тепловой денатурации используется при стерилизации пищевых продуктов и медицинских инструментов. А реакции осаждения и окрашивания белков лежат в основе некоторых методов качественного и количественного анализа.
Есть перспективные исследования по созданию новых лекарств на основе белков и ферментов, которые смогут воздействовать на организм человека более эффективно и безопасно.
Белки в неорганической химии
Несмотря на свой органический состав из углерода, водорода, азота и кислорода, белки проявляют удивительные неорганические свойства в химических реакциях.
К примеру, они образуют комплексные соединения с ионами металлов (биретовая реакция), участвуют в реакциях окисления-восстановления, катализируют реакции неорганических веществ в качестве ферментов.
Таким образом, можно сказать, что химические свойства белков во многом носят "неорганический" характер, несмотря на их органическую природу.