Ферменты - это глобулярные белки, которые помогают протекать всем клеточным процессам. Как и все катализаторы, они не могут повернуть реакцию вспять, а служат для ее ускорения.
Локализации ферментов в клетке
Внутри клетки индивидуальные ферменты, как правило, содержатся и действуют в строго определенных органеллах. Локализация ферментов непосредственно связана с той функцией, которую обычно выполняет данный участок клетки.
Почти все ферменты гликолиза располагаются в цитоплазме. Ферменты цикла трикарбоновых кислот – в матриксе митохондрий. Активные вещества гидролиза содержатся в лизосомах.
Отдельные ткани и органы животных и растений отличаются не только по набору ферментов, но и по их активности. Такую особенность тканей используют в клинике при диагностике некоторых заболеваний.
Существуют также возрастные особенности в активности и наборе ферментов в тканях. Они наиболее четко заметны в период эмбрионального развития при дифференцировке тканей.
Номенклатура ферментов
Существует несколько систем названий, каждая из которых учитывает свойства ферментов в разной степени.
- Тривиальная. Названия веществ даются по случайным признакам. Например, пепсин (pepsis - "пищеварение", греч.) и трипсин (tripsis - "разжижаю", греч.)
- Рациональная. Название фермента складывается из субстрата и окончания «-аза». Например, амилаза ускоряет гидролиз крахмала (amylo - "крахмал", греч.).
- Московская. Она была принята в 1961 году международной комиссией по номенклатуре ферментов на V Международном биохимическом конгрессе. Название вещества составляют из субстрата и реакции, которая катализируется (ускоряется) ферментом. Если функция ферментов заключается в переносе группы атомов от одной молекулы (субстрата) к другой (акцептору), название катализатора включает в себя и химическое название акцептора. Например, в реакции переноса аминогруппы с аланина на 2-оксиглутаровую кислоту участвует фермент аланин: 2-оксоглутаратаминотрансфераза. Название отражает:
- субстрат – аланин;
- акцептор – 2-оксоглутаровая кислота;
- в реакции переносится аминогруппа.
Международной комиссией был составлен список всех известных ферментов, который постоянно дополняется. Это связано с открытием новых веществ.
Классификация ферментов
- простые - состоят только из белка;
- сложные - содержат белковую часть (апофермент) и небелковую, называемую коферментом.
В небелковую часть сложного фермента могут входить витамины. Взаимодействие с другими веществами происходит посредством активного центра. Целиком молекула фермента не принимает участия в процессе.
Свойства ферментов, как и других белков, определяются их строением. В зависимости от него катализаторы ускоряют только свои реакции.
Второй способ классификации делит вещества по тому, какую функцию выполняют ферменты. В результате получается шесть классов:
- оксидоредуктазы;
- трансферазы;
- гидролазы;
- изомеразы;
- лиазы;
- лигазы.
Это общепринятые группы, отличаются они не только по видам реакций, которые регулируют состоящие в них ферменты. У веществ различных групп отличается строение. И функции ферментов в клетке, следовательно, не могут быть одинаковыми.
Оксидоредуктазы - окислительно-восстановительные
Основная функция ферментов первой группы - ускорение окислительно-восстановительных реакций. Характерная особенность: способность образовывать цепи окислительных ферментов, в которых осуществляется перенос электронов или атомов водорода от самого первого субстрата к конечному акцептору. Эти вещества разделяют по принципу работы или по месту работы в реакции.
- Аэробные дегидрогеназы (оксидазы) ускоряют перенос электронов или протонов непосредственно на кислородные атомы. Анаэробные же совершают те же действия, но в реакциях, которые протекают без передачи электронов или атомов водорода на кислородные атомы.
- Первичные дегидрогеназы катализируют процесс отнятия атомов водорода от окисляемого вещества (первичного субстрата). Вторичные – ускоряют снятие атомов водорода со вторичного субстрата, получены они были при помощи первичной дегидрогеназы.
Другая особенность: будучи двукомпонентными катализаторами с очень ограниченным набором коферментов (активных групп), они могут ускорять множество самых разнообразных реакций окисления-восстановления. Это достигается большим числом вариантов: один и тот же кофермент может присоединиться к разным апоферментам. В каждом случае получается особенная оксидоредуктаза со своими свойствами.
Существует еще одна функция ферментов этой группы, о которой нельзя не упомянуть — они ускоряют протекание химических процессов, связанных с выделением энергии. Такие реакции называются экзотермическими.
Трансферазы - переносчики
Эти ферменты выполняют функцию ускорения реакций переноса молекулярных остатков и функциональных групп. Например, фосфофруктокиназа.
- Фосфотрансферазы – помогают переносить остатки фосфорной кислоты. Они делятся на подклассы в соответствии с пунктом назначения (спиртовые, карбоксильные и прочие).
- Аминотрансферазы – ускоряют реакции переаминирования аминокислот.
- Гликозилтрансферазы – переносят гликозильные остатки из молекул фосфорных эфиров к молекулам моно- и полисахаридов. Обеспечивают реакции распада и синтеза олиго- или полисахаридов в организмах растений и животных. Например, они участвуют в реакции распада сахарозы.
- Ацилтрансферазы переносят остатки карбоновых кислот на амины, спирты и аминокислоты. Ацил-коэнзим-А является универсальным источником ацильных групп. Его можно рассматривать как активную группу ацилтрансфераз. Чаще всего переносится ацил уксусной кислоты.
Гидролазы - расщепляют с участием воды
В этой группе ферменты выполняют функцию катализаторов для реакций расщепления (реже синтеза) органических соединений, в которых участвует вода. Вещества этой группы содержатся в клетках и в пищеварительном соке. Молекулы катализаторов в ЖКТ состоят из одного компонента.
Местом локализации этих ферментов являются лизосомы. Они выполняют защитные функции ферментов в клетке: расщепляют чужеродные вещества, прошедшие через мембрану. Они также уничтожают те вещества, которые больше не нужны клетке, за что лизосомы были прозваны санитарами.
Разделяют несколько видов катализаторов из этой группы:
- эстеразы – отвечают за гидролиз сложных эфиров спиртов;
- гликозидазы – ускоряют гидролиз гликозидов, в зависимости от того, на какой изомер они действуют, выделяют α- или β-гликозидазы;
- пептид-гидролазы – ответственны за гидролиз пептидных связей в белках, а при определенных условиях и за их синтез, но этот способ синтеза белка не используется в живой клетке;
- амидазы – отвечают за гидролиз амидов кислот, например, уреаза катализирует распад мочевины на аммиак и воду.
Изомеразы - преобразование молекулы
Эти вещества ускоряют изменения в пределах одной молекулы. Они могут быть геометрические или структурные. Это может происходить разными способами:
- перенос атомов водорода;
- перемещение фосфатной группы;
- изменение расположения атомных группировок в пространстве;
- перемещение двойной связи.
Изомеризации могут быть подвержены органические кислоты, углеводы или аминокислоты. Изомеразы могут превращать альдегиды в кетоны и, наоборот, цис-форму перестроить в транс-форму и обратно. Чтобы лучше понять, какую функцию выполняют ферменты этой группы, необходимо знать различия изомеров.
Лиазы рвут связи
Эти ферменты ускоряют негидролитический распад органических соединений по связям:
- углерод-углерод;
- фосфор-кислород;
- углерод-сера;
- углерод-азот;
- углерод-кислород.
При этом выделяются такие простейшие продукты, как углекислый газ, вода, аммиак, и замыкаются двойные связи. Немногие из этих реакций могут пойти в обратную сторону, соответствующие ферменты в подходящих для этого условиях катализируют процессы не только распада, но и синтеза.
Лигазы сшивают
Главная функция ферментов этой группы - ускорение реакций синтеза. Их особенность – сопряженность создания с распадом веществ, которые способны дать энергию для осуществления биосинтетического процесса. Существует шесть подклассов по типу образуемой связи. Пять из них идентичны подгруппам лиаз, а шестая отвечает за создание связи "азот-металл".
Этот же фермент активно используется в генной инженерии. Он позволяет ученым сшивать молекулы ДНК из необходимых им кусочков, создавая уникальные цепочки дезоксирибонуклеиновой кислоты. В них можно заложить любую информацию, создав таким образом фабрику по изготовлению необходимых белков. Например, можно вшить в ДНК бактерии кусочек, отвечающий за синтез инсулина. И когда клетка будет транслировать собственные белки, она заодно наделает и полезное вещество, необходимое в медицинских целях. Его остается только лишь очистить, и оно поможет множеству больных людей.
Огромная роль ферментов в организме
Они могут увеличить скорость реакции более чем в десять раз. Это просто необходимо для нормальной жизнедеятельности клетки. А ферменты участвуют в каждой реакции. Поэтому функции ферментов в организме разнообразны, как и все протекающие процессы. А нарушение работы этих катализаторов приводит к тяжелым последствиям.
Широко применяются ферменты в пищевой, легкой промышленности, медицине: используются для изготовления сыров, колбас, консервов, входят в состав стиральных порошков. Также их используют в изготовлении фотоматериалов.
