Строение белка может быть представлено одним из четырех вариантов. Каждый вариант обладает собственными особенностями. Так, существует четвертичная, троичная, вторичная и первичная структура белка.
Последний в этом списке уровень представляет собой линейную полипептидную цепь из аминокислот. Аминокислоты соединяются друг с другом пептидными связями. Первичная структура белка является простейшим уровнем организации молекулы. Посредством ковалентных пептидных связей между альфа-аминогруппой в одной аминокислоте и альфа-карбоксильной группой в другой обеспечивается высокая стабильность молекулы.
При формировании в клетках пептидных связей активируется сначала карбоксильная группа. После происходит соединение с аминогруппой. Приблизительно так же осуществляется полипептидный лабораторный синтез.
Пептидная связь, представляющая собой повторяющийся фрагмент полипептидной цепи, обладает рядом особенностей. Под воздействием этих особенностей не только формируется первичная структура белка. Они влияют и на высшие организационные уровни полипептидной цепи. Среди основных отличительных черт выделяют копланарность (способность всех атомов, которые входят в пептидную группу, находиться в одной плоскости), трансположение заместителей относительно С-N-связи, свойство существовать в 2-х резонансных формах. К особенностям пептидной связи относят также способность к формированию водородных связей. При этом от каждой пептидной группы может образовываться по две водородные связи с прочими группами (пептидными в том числе). Однако существуют исключения. К ним относят пептидные группы с аминогруппами гидроксипролина или пролина. Они могут формировать только лишь одну водородную связь. Это оказывает воздействие на образование вторичной белковой структуры. Так, на участке, где располагается гидроксипролин или пролин, пептидная цепь легко изгибается, в связи с тем, что нет второй водородной связи, которая удерживала бы ее (как обычно).
Название пептидов формируется из названий аминокислот, входящих в них. Дипептид дают две аминокислоты, трипептид – три, тетрапептид – четыре и так далее. В каждой полипептидной цепи (или пептиде) любой длины присутствует N-концевая аминокислота, в которой содержится свободная аминогруппа, и С-концевая аминокислота, в которой присутствует свободная карбоксильная группа.
Свойства белков.
При изучении этих соединений ученых интересовало несколько вопросов. Исследователи, прежде всего, стремились выяснить размеры, определить форму и массу молекул белков. Следует отметить, что это были достаточно сложные задачи. Трудность состояла в том, что определение относительной молекулярной массы по увеличению температуры кипения растворов белков (как это осуществляется у прочих веществ) невозможно, ввиду того, что белковые растворы кипятить нельзя. А определение показателя в соответствии с понижением температуры замерзания результаты дает неточные. Кроме того, белки в чистом виде никогда не встречаются. Однако при помощи разработанных методов было установлено, что молекулярная масса колеблется в пределах от 14 до 45 тысяч и больше.
Одной из важных характеристик соединений является фракционное высаливание. Этот процесс представляет собой выделение белков из растворов после прибавления соляных растворов с различными концентрациями.
Еще одним немаловажной характеристикой является денатурация. Этот процесс происходит при осаждении белков тяжелыми металлами. Денатурация представляет собой потерю натуральных свойств. Этот процесс предполагает разные превращения молекулы, кроме разрыва полипептидной цепи. Другими словами, первичная структура белка при денатурации остается неизменной.
