Белки являются органическими веществами. Эти высокомолекулярные соединения характеризуются определенным составом и при гидролизе распадаются на аминокислоты. Белковые молекулы могут быть самых различных форм, многие из них состоят из нескольких полипептидных цепей. Информация о строении белка закодирована в ДНК, а сам процесс синтеза белковых молекул называется трансляцией.
Химический состав белков
Усредненный белок содержит:
- 52% углерода;
- 7% водорода;
- 12% азота;
- 21% кислорода;
- 3% серы.
Белковые молекулы – это полимеры. Для того чтобы понять их структуру, необходимо узнать, что собой представляют их мономеры – аминокислоты.
Аминокислоты
Их принято делить на две категории: постоянно встречающиеся и иногда встречающиеся. К первым относится 18 мономеров белка и еще 2 амида: аспарагиновой и глутаминовой кислоты. Иногда встречающихся кислот всего три.
Эти кислоты можно классифицировать разными способами: по характеру боковых цепей или заряженности их радикалов, также их можно делить по числу групп CN и COOH.
Первичная структура белка
Порядок чередования аминокислот в белковой цепочке определяет его последующие уровни организации, свойства и функции. Основным видом связи между мономерами является пептидная. Она образуется путем отщепления водорода от одной аминокслоты и ОН-группы от другой.
Первый уровень организации белковой молекулы – это последовательность аминокислот в ней, попросту цепочка, которая определяет строение молекул белков. Она состоит из «скелета», имеющего регулярную структуру. Это повторяющаяся последовательность –NH-CH-CO-. Отдельные боковые цепи представлены радикалами аминокислот (R), их свойства определяют состав строения белков.
Даже если строение молекул белков одинаково, они могут отличаться свойствами только от того, что у их мономеров различная последовательность в цепочке. Порядок расположения аминокислот в белке определяется генами и диктует белку определенные биологические функции. Последовательность мономеров в молекулах, отвечающих за одну и ту же функцию, часто близка у разных видов. Такие молекулы – одинаковые или сходные по организации и выполняющие у разных видов организмов одинаковые функции – гомологичные белки. Строение, свойства и функции будущих молекул закладываются уже на этапе синтеза цепочки аминокислот.
Некоторые общие черты
Строение белков было изучено достаточно давно, а анализ их первичной структуры позволил сделать некоторые обобщения. Для большего числа белков характерно присутствие всех двадцати аминокислот, из которых особенно много глицина, аланина, аспарагиновой кислоты, глутамина и мало триптофана, аргинина, метионина, гистидина. Исключениями являются лишь некоторые группы белков, например, гистоны. Они нужны для упаковки ДНК и содержат много гистидина.
Второе обобщение: в глобулярных белках нет общих закономерностей в чередовании аминокислот. Но даже у далеких по биологической активности полипептидов имеются небольшие одинаковые фрагменты молекул.
Вторичная структура
Второй уровень организации полипептидной цепи – это ее пространственное расположение, которое поддерживается благодаря водородным связям. Выделяют α-спираль и β-складку. Часть цепи не имеет упорядоченной структуры, такие зоны называют аморфными.
Альфа-спираль всех природных белков правозакрученная. Боковые радикалы аминокислот в спирали всегда обращены наружу и располагаются по разные стороны от ее оси. Если они неполярные, происходит их группировка на одной стороне спирали, получаются дуги, которые создают условия для сближения разных спиральных участков.
Бета-складки – сильно вытянутые спирали – стремятся расположиться в белковой молекуле рядом и формируют параллельные и непараллельные β-складчатые слои.
Третичная структура белка
Третий уровень организации белковой молекулы – складывание спиралей, складок и аморфных участков в компактную структуру. Это происходит благодаря взаимодействию боковых радикалов мономеров между собой. Такие связи делятся на несколько видов:
- водородные связи образуются между полярными радикалами;
- гидрофобные – между неполярными R-группами;
- электростатические силы притяжения (ионные связи) – между группами, заряды которых противоположны;
- дисульфидные мостики – между радикалами цистеина.
Последний вид связи (–S=S-) представляет собой ковалентное взаимодействие. Дисульфидные мостики укрепляют белки, их строение становится более прочным. Но наличие таких связей совсем не обязательно. Например, цистеина может быть очень мало в полипептидной цепи, или же его радикалы расположены рядом и не могут создать «мостик».
Четвертый уровень организации
Четвертичную структуру образуют не все белки. Строение белков на четвертом уровне определяется количеством полипептидных цепей (протомеров). Они связываются между собой теми же связями, что и предыдущий уровень организации, кроме дисульфидных мостиков. Молекула состоит из нескольких протомеров, каждый из них имеет свою особую (или же идентичную) третичную структуру.
Все уровни организации определяют те функции, которые будут выполнять получившиеся белки. Строение белков на первом уровне организации очень точно определяет их последующую роль в клетке и организме в целом.
Функции белков
Трудно даже представить, насколько важна роль белков в деятельности клетки. Выше мы рассмотрели их строение. Функции белков напрямую зависят от него.
Выполняя строительную (структурную) функцию, они образуют основу цитоплазмы любой живой клетки. Эти полимеры являются главным материалом всех клеточных мембран, когда состоят в комплексе с липидами. Сюда же относится деление клетки на отсеки, в каждом из которых протекают свои реакции. Дело в том, что для каждого комплекса клеточных процессов требуются свои условия, особенно большую роль играет pH среды. Белки строят тонкие перегородки, которые делят клетку на так называемые компартменты. А само явление получило название компартментализация.
Каталитическая функция заключается в регулировании всех реакций клетки. Все ферменты по происхождению являются простыми или сложными белками.
Любые виды движения организмов (работа мышц, движение протоплазмы в клетке, мерцание ресничек у простейших и т. д.) осуществляют белки. Строение белков позволяет им двигаться, образовывать волокна и кольца.
Гормональная роль этих полимеров понятна сразу: ряд гормонов по строению являются белками, например инсулин, окситоцин.
Запасная функция определяется тем, что белки способны образовывать отложения. Например, вальгумин яйца, казеин молока, белки семян растений – в них хранится большое количество питательных веществ.
Все сухожилия, суставные сочленения, кости скелета, копыта образованы белками, что подводит нас к очередной их функции – опорной.
Белковые молекулы являются рецепторами, осуществляя избирательное узнавание некоторых веществ. В такой роли особенно известны гликопротеины и лектины.
Важнейшие факторы иммунитета – антитела и система комплемента по происхождению являются белками. Например, процесс свертывания крови основан на изменениях белка фибриногена. Внутренние стенки пищевода и желудка выстланы защитным слоем слизистых белков – лицинов. Токсины также являются белками по происхождению. Основу кожи, предохраняющей тело животных, составляет коллаген. Все эти функции белков являются защитными.
Ну и последняя по счету функция – регуляторная. Существуют белки, которые управляют работой генома. То есть они регулируют транскрипцию и трансляцию.
Какую бы важную роль ни играли белки, строение белков было разгадано учеными довольно давно. И теперь они открывают все новые пути использования этих знаний.
