Пептидная связь - уникальная структура, лежащая в основе всех белковых молекул. От ее свойств зависит работа ферментов, гормонов, антител и других важнейших биологически активных веществ. Понимание природы пептидной связи поможет в создании новых лекарств, разработке методов генной инженерии и решении фундаментальных вопросов о происхождении жизни.
Сущность пептидной связи
Пептидная связь - это разновидность амидной связи, возникающей между аминокислотами при образовании пептидов и белков. Она соединяет α-аминогруппу (NH2) одной аминокислоты и α-карбоксильную группу (COOH) другой с выделением молекулы воды.
На рибосомах клетки по этой схеме генерируются длинные цепочки из 20 стандартных аминокислот - полипептиды и белки. Аминокислоты играют роль мономеров, "кирпичиков", из которых складываются сложные белковые структуры.
Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.
"Пептид" в переводе с греческого означает "питательный". Так называют семейство веществ, молекулы которых состоят из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями.
Структура пептидной связи
В пептидной группе углеродный атом находится в sp2-гибридизации. Электронная пара азота резонансно взаимодействует с π-электронами двойной связи C=O. Это выравнивает длины связей и обуславливает 3 мезомерные формы пептидной связи:
- Кетоформа (длина 1,33 Å) - одиночная связь C-N
- Переходная форма
- Енольная форма (1,27 Å) - двойная связь C=N
Делокализация электронной плотности между атомами азота и углерода усиливает стабильность этой связи. Все 4 атома пептидной группы находятся в одной плоскости (копланарность). Атомы Н и О ориентированы по разные ее стороны. Радикалы аминокислот расположены в транс-положении.
| Длина связи C-N | 1,33 Å |
| Длина одинарной связи C-N | 1,47 Å |
| Длина двойной связи C=N | 1,27 Å |
Таким образом, по длине пептидная связь занимает промежуточное положение между одиночной и двойной. Это объясняется ее частично двойным характером (на 40%).
Свойства и функции
Пептидная связь обладает рядом уникальных свойств, которые определяют структуру и функции белковых молекул:
- Обеспечивает плоское строение пептидной группы из-за невозможности вращения вокруг связи C-N.
- Придает повышенную прочность и стабильность по сравнению с одиночной связью.
- Способна к образованию водородных связей, что важно для пространственной организации белков.
- Является основой для построения полипептидных цепей в процессе трансляции.
Благодаря жесткой природе пептидных связей, полипептидная цепь способна сворачиваться в компактные глобулярные структуры. Это придает белкам необходимые для их функций пространственные формы.
Конформации полипептидной цепи
Хотя сама пептидная связь неподвижна, вращение возможно вокруг других одиночных связей полипептида. Это определяет так называемые углы φ и ψ, характеризующие конформацию цепи:
- Угол φ - между атомами C��-N-C��
- Угол ψ - между атомами N-C��-C'
Из-за стерических препятствий не все значения φ и ψ реализуются. Наиболее вероятны конформации с минимумом потенциальной энергии за счет взаимодействий между атомами цепи.
Синтез пептидных связей
В живых клетках синтез пептидных связей катализируется ферментами на рибосомах с затратой энергии АТФ. Лабораторно также разработаны методы химического и ферментативного синтеза:
- Используются для получения биологически активных пептидов.
- Позволяют расщеплять пептидные цепи и определять аминокислотную последовательность белков.
Методы обнаружения
Для качественного и количественного анализа пептидных связей используется характерная биуретовая реакция. Она основана на способности пептидных связей образовывать с ионами Cu2+ окрашенные комплексные соединения.
Условия проведения
Для этого создают щелочную среду добавлением NaOH или KOH. Затем вносят CuSO4 и винную кислоту для поддержания растворимости комплекса. Пептидные связи с Cu2+ дают фиолетовое окрашивание.
Ограничение метода
Биуретовая реакция неприменима для обнаружения отдельных аминокислот и дипептидов, поскольку требует наличия минимум 2 пептидных связей.
