Макромолекула - это молекула, которая имеет высокую молекулярную массу. Ее структура представлена в виде многократно повторяющихся звеньев. Рассмотрим особенности подобных соединений, их значение для жизнедеятельности живых существ.
Особенности состава
Биологические макромолекулы образуются из сотен тысяч небольших исходных веществ. Для живых организмов характерно три основных типа макромолекул: белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты.
В качестве исходных мономеров для них выступают моносахариды, нуклеотиды, аминокислоты. Макромолекула - это почти 90 процентов массы клеток. В зависимости от последовательности расположения аминокислотных остатков формируется специфичная белковая молекула.
Высокомолекулярными считают те вещества, которые имеют молярную массу больше 103 Да.
История появления термина
Когда появилась макромолекула? Это понятие было введено нобелевским лауреатом в области химии Германом Штаудингером в 1922 году.
Полимерный клубок можно рассматривать в виде спутанной нити, которая образовалась при случайном разматывании по всей комнате катушки. Этот клубок систематически меняет свою конформацию, это и есть пространственная конфигурация макромолекулы. Она сходна с траекторией броуновского движения.
Происходит образование такого клубка из-за того, что на определенном расстоянии полимерная цепочка «теряет» информацию о направлении. Говорить о клубке можно в том случае, когда высокомолекулярные соединения по длине будут гораздо больше, чем длина структурного фрагмента.
Глобулярная конфигурация
Макромолекула - это плотная конформация, в которой можно сравнивать объемную долю полимера с единицей. Глобулярное состояние реализуется в тех случаях, когда при взаимном действии отдельных звеньев полимеров между собой и внешней средой возникает взаимное притяжение.
Репликой структуры макромолекулы называют ту часть воды, которая встроена в качестве элемента такой структуры. Она является ближайшим гидратным окружением макромолекулы.
Характеристика белковой молекулы
Макромолекулы белков являются гидрофильными веществами. При растворении в воде сухого белка, первоначально оно набухает, потом наблюдается постепенный переход в раствор. Во время набухания происходит проникновение молекул воды внутрь белка, связывание его структуры полярными группами. При этом разрыхляется плотная упаковка полипептидной цепочки. Набухшую белковую молекулу считают обратным раствором. При последующем поглощении молекул воды наблюдается отрыв молекул белка от суммарной массы, а также идет процесс растворения.
Но набухание белковой молекулы не во всех случаях вызывает растворение. К примеру, коллаген после поглощения молекул воды остается в набухшем состоянии.
Гидратная теория
Высокомолекулярные соединения по данной теории не просто адсорбируют, происходит электростатическое связывание молекул воды с полярными фрагментами боковых радикалов аминокислот, которые имеют отрицательный заряд, а также основных аминокислот, которые несут положительный заряд.
Частично гидратная вода связывается пептидными группами, образующими водородные связи с молекулами воды.
К примеру, набухают полипептиды, которые имеют неполярные боковые группы. При связывании с пептидными группами раздвигает полипептидные цепочки. Наличие межцепочных мостиков не позволяет белковым молекулам полностью отрываться, переходить в форму раствора.
Структура макромолекул разрушается при нагревании, в результате происходит разрыв и освобождение полипептидных цепей.
Особенности желатина
По химическому составу желатин аналогичен коллагену, он образует с водой вязкую жидкость. Среди характерных свойств желатина можно выделить его способность к гелеобразованию.
Такие виды молекул применяют в качестве кровоостанавливающих и плазмозамещающих средств. Способность желатина образовывать гели используют при производстве капсул в фармацевтической промышленности.
Особенность растворимости макромолекул
Такие виды молекул обладают различной растворимостью в воде. Ее определяют аминокислотным составом. При наличии в структуре полярных аминокислот способность к растворению в воде существенно увеличивается.
Также на данное свойство влияет особенность организации макромолекулы. У глобулярных белков выше растворимость, чем у фибриллярных макромолекул. В ходе многочисленных экспериментов была установлена зависимость растворения от характеристик используемого растворителя.
Первичная структура у каждой белковой молекулы различная, что придает белку индивидуальность свойств. Наличие поперечных связей между полипептидными цепями снижает растворимость.
Первичная структура белковых молекул образуется за счет пептидных (амидных) связей, при ее разрушении происходит денатурация белка.
Высаливание
Для увеличения растворимости белковых молекул используют растворы нейтральных солей. К примеру, подобным способом можно осуществить избирательное осаждение белков, провести их фракционирование. Получаемое количество молекул зависит от исходного состава смеси.
Особенность белков, которые получаются путем высаливания, состоит в сохранении биологических характеристик после полного удаления соли.
Суть процесса заключается в удалении анионами и катионами соли гидратной белковой оболочки, обеспечивающей устойчивость макромолекулы. Максимальное количество молекул белка высаливают при использовании сульфатов. Данный способ используют для очистки и разделения белковых макромолекул, так как они существенно отличаются по величине заряда, параметрам гидратной оболочки. Каждый белок обладает своей зоной высаливания, то есть для него нужно подбирать соль заданной концентрации.
Аминокислоты
В настоящее время известно около двухсот аминокислот, которые входят в состав белковых молекул. В зависимости от строения, их подразделяют на две группы:
- протеиногенные, которые входят в состав макромолекул;
- непротеиногенные, не принимающие активного участия в образовании белков.
Ученым удалось расшифровать последовательность аминокислот во многих белковых молекулах животного и растительного происхождения. Среди аминокислот, которые довольно часто есть в составе белковых молекул, отметим серин, глицин, лейцин, аланин. Для каждого природного биополимера характерно наличие собственного аминокислотного состава. К примеру, протамины включают около 85 процентов аргинина, но в них нет кислых, циклических аминокислот. Фиброин - это белковая молекула натурального шелка, в которой содержится примерно половина глицина. В коллагене есть такие редкие аминокислоты, как гидроксипролин, гидроксилизин, отсутствующие в иных белковых макромолекулах.
Аминокисотный состав определяется не только особенностями аминокислот, но и функциями, назначением белковых макромолекул. Их последовательность обуславливается генетическим кодом.
Уровни структурной организации биополимеров
Существует четыре уровня: первичный, вторичный, третичный, а также четвертичный. У каждой структуры существуют свои отличительные характеристики.
Первичная структура белковых молекул представляет собой линейную полипептидную цепочку из аминокислотных остатков, связанных пептидными связями.
Именно эта структура является самой стабильной, так как в ней существуют пептидные ковалентные связи между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой молекулы.
Вторичная структура предполагает укладку полипептидной цепочки с помощью водородных связей в спиральную форму.
Третичный вид биополимера получается при пространственной укладке полипептида. Подразделяют спиральные и слоисто-складчатые формы третичных структур.
Для глобулярных белков характерна эллипсовидная форма, а для фибриллярных молекул присуща вытянутая форма.
Если в макромолекуле содержится только одна полипептидная цепь, белок имеет лишь третичную структуру. Например, это белок мышечной ткани (миоглобин), необходимый для связывания кислорода. Некоторые биополимеры выстраиваются из нескольких полипептидных цепочек, у каждой из которых есть третичная структура. В таком случае макромолекула обладает четвертичной структурой, состоящей из нескольких глобул, объединенных в крупную структуру. Гемоглобин можно считать единственным четвертичным белком, который содержит около 8 процентов гистидина. Именно он является активным внутриклеточным буфером в эритроцитах, позволяющим поддерживать на стабильном уровне значение рН крови.
Нуклеиновые кислоты
Они являются высокомолекулярными соединениями, которые образуются фрагментами нуклеотидов. РНК и ДНК обнаружены во всех живых клетках, именно они выполняют функцию хранения, передачи, а также реализации наследственной информации. В качестве мономеров выступают нуклеотиды. Каждый из них имеет в составе остаток азотистого основания, углевода, а также фосфорной кислоты. Исследования показали, что в ДНК разных живых организмов наблюдается принцип дополнения (комплементарности). Нуклеиновые кислоты растворимы в воде, но не растворяются в органических растворителях. Эти биополимеры разрушаются при повышении температуры, ультрафиолетовом облучении.
Вместо заключения
Помимо различных белков и нуклеиновых кислот, макромолекулами являются углеводы. Полисахариды в своем составе имеют сотни мономеров, которые обладают приятным сладковатым вкусом. В качестве примеров иерархической структуры макромолекул можно привести огромные молекулы белков и нуклеиновых кислот со сложными субъединицами.
Например, пространственная структура глобулярной белковой молекулы является следствием иерархической многоуровневой организации аминокислот. Между отдельными уровнями существует тесная связь, элементы более высокого уровня связаны с низшими слоями.
Все биополимеры выполняют важную сходную функцию. Именно они являются строительным материалом для живых клеток, отвечают за хранение и передачу наследственной информации. Для каждого живого существа характерны специфические белки, поэтому перед биохимиками стоит сложная и ответственная задача, решая которую, они спасают живые организмы от верной гибели.
